胃蛋白酶是一种典型的天冬氨酸肽链内切酶，活性位点由2个天冬氨酸组成，在体内以酶原形式分泌，在pH值小于5.0时酶原自动激活形成有活性的酶，在酸性条件下可降解多种蛋白质。
由于胃蛋白酶是哺乳动物胃肠道中重要的多肽水解酶，因此无论是在动物饲料营养方面，还是在医药方面皆有重要应用，而胃蛋白酶众多特性及丰富的酶系为其充分利用提供了重要的理论依据。胃蛋白酶的研究相对较为成熟，关于其研究的热点多放在不同物种中胃蛋白酶的纯化，以及作为工具酶来利用。近年来对胃蛋白酶的纯化情况和对其出现的新活性进行了分析，以期为胃蛋白酶的研究注入新的活力，重新引起科研工作者的注意，为胃蛋白酶进一步研究以及应用提供参考。
膜分离技术是典型的物理分离过程，不用化学试剂和添加剂，胃蛋白酶不会受到二次污染，且处理量可大可小，较为灵活，是近年来应用较为广泛的分离技术。胃蛋白酶在物种间高度保守，分子质量一般在30～40ku之间，因此可应用膜分离技术对其进行选择性分离，可达到初步纯化的目的。
